Accélérateurs biologiques

Comme en témoignent les légendes et les contes populaires de l'Antiquité, les gens de la nuit des temps ont préparé du vin à partir de jus de raisin, fait du fromage à partir de lait aigre, frappé des ennemis et des animaux sauvages avec des flèches, dont les pointes étaient saturées de poison mortel. L'homme a observé et utilisé de nombreuses transformations étonnantes qui se produisent dans les organismes vivants et les matériaux qui en sont extraits, comme la coagulation sanguine, la maturation (et la décomposition) de la viande, du poisson et des produits végétaux. Mais pourquoi tout cela se produit, il n'a pas pu l'expliquer pendant longtemps. Ce n'est qu'au début du XIXe siècle que des substances actives ont été découvertes dans des objets biologiques à l'origine de telles transformations.

Ils sont appelés enzymes. Les premières enzymes pures isolées dans les années 30 du XXe siècle sous forme de cristaux se sont révélées être des protéines, et toutes obtenues plus tard (il y en a maintenant environ deux mille) sont également des types particuliers de protéines.

Nous savons maintenant que les enzymes sont infiniment supérieures aux catalyseurs artificiels à bien des égards. Tout d'abord, la force de l'action. Des milliers de réactions chimiques se produisent dans les organismes vivants avec la participation d'enzymes sans températures et pressions élevées des millions et des milliards de fois plus rapidement qu'en présence des meilleurs catalyseurs chimiques.

Les enzymes ont un autre avantage - le plus important. Ils diffèrent des catalyseurs artificiels par la rationalité frappante de leurs actions, strictement dirigées et les plus efficaces. Chaque enzyme fonctionne de manière optimale, sans rechercher de «solutions technologiques optimales», ne convertissant qu'un seul ou un groupe de composés étroitement liés. De plus, il se transforme dans une direction strictement définie.

Ce sont les capacités étonnantes que les enzymes ont trouvées. Cependant, connaissant bien leurs propriétés, les chercheurs, même au seuil de notre siècle, n'ont pas pu répondre à la question de savoir ce qu'ils sont. Certes, même alors, des scientifiques aussi éminents que I. Pavlov, A. Bach, E. Fischer, F. Hopkins étaient convaincus que l'activité vitale de tout organisme, le métabolisme, n'est rien de plus qu'un ensemble d'innombrables réactions chimiques se produisant dans les cellules vivantes. strictement ordonné. Et les enzymes sont le genre d '«agents de la force publique» (ou plutôt, ses organisateurs). Par conséquent, il est clair quel rôle important ils jouent dans le métabolisme. Et lui, à son tour, est à la base de toutes les fonctions biologiques: nutrition, reproduction, développement, hérédité, irritabilité, mobilité.

Après tout, à quoi servent ces «mystérieux étrangers» - des enzymes? Il a fallu des années de travail, de réflexion et d'expérimentation avant qu'il ne devienne clair que dans les organismes, ils accélèrent non seulement les réactions métaboliques, mais servent également d'outils importants pour les parties «actives» des cellules. Cela a été montré pour la première fois dans les années 30 du siècle dernier par V. Engelhardt et M. Lyubimova. Ils ont constaté que la protéine contractile musculaire et l'enzyme qui libère de l'énergie pour la contraction sont identiques. Engelhardt a suggéré que les enzymes constituent une partie essentielle de toute la masse des protéines cellulaires.

Cette idée a été pleinement confirmée. De plus, il s'est avéré que les organes extrêmement importants des cellules, associés à la synthèse des protéines, au transfert de substances, à la respiration cellulaire, sont chacun construits principalement à partir de protéines enzymatiques spéciales. En d'autres termes, les enzymes sont placées exactement là où elles sont nécessaires en tant qu'instrument subtil de transformation chimique.

Le lecteur peut se demander: est-ce si important, où est quelle enzyme est «enregistrée»? L'essentiel est de savoir comment cela fonctionne. Il s'avère que la «topographie» dans ce cas est extrêmement importante non seulement pour la science, mais aussi pour la pratique. Après tout, les enzymes accélèrent non seulement les réactions.Ils sont eux-mêmes ciblés par l'action de la plupart des composés biologiquement actifs - vitamines, hormones, antibiotiques, substances médicinales et poisons.

Dois-je expliquer quelles perspectives sont chargées de la définition précise des «coordonnées» de certaines enzymes, et de la capacité d'influencer leur action. Par exemple, des composés organiques complexes qui attaquent l'une des enzymes essentielles au fonctionnement des centres nerveux se sont avérés être un traitement puissant pour plusieurs maladies oculaires et nerveuses graves. En élucidant la structure et les fonctions des enzymes, la science cherche des moyens de contrôle pratique des processus physiologiques et de nouvelles façons de protéger les organismes vivants contre les effets nocifs.

De nos jours, on connaît plus de cinq cents défauts métaboliques congénitaux chez l'homme, dont la cause est une violation héréditaire et génétiquement déterminée de la synthèse d'une certaine enzyme. Ainsi, par exemple, l'absence congénitale d'une enzyme qui accélère la dernière étape de la biosynthèse de l'acide aminé tyrosine, conduit à une forte perturbation du développement physique et mental des enfants. Des défauts dans la formation de certaines enzymes du métabolisme du sucre entraînent des perturbations dangereuses de la stabilité des cellules sanguines.

La sélectivité inégalée de l'action des enzymes en fait des réactifs inestimables pour l'analyse biochimique - mesurer la teneur en un certain sucre, acide aminé, etc. dans un mélange complexe de composés similaires et apparentés, ainsi qu'à des fins de synthèse organique fine. Ainsi, l'utilisation de préparations enzymatiques (ou de cellules microbiennes riches en elles) dans l'industrie a réduit de nombreuses fois le coût de préparations biochimiques aussi importantes que l'acide ascorbique et les hormones stéroïdes.

Aujourd'hui, dans la plupart des pays techniquement développés, des entreprises spécialisées ont été créées pour produire des préparations enzymatiques. Ces médicaments sont utilisés dans de nombreux domaines de l'industrie légère, alimentaire et pharmaceutique, intensifient et réduisent les coûts de production. Par exemple, leur utilisation peut augmenter la valeur nutritionnelle des aliments pour l'élevage.

Il semblerait que les possibilités d'utilisation de ces médicaments soient infinies. Mais en fait, malgré les remarquables propriétés catalytiques des enzymes, leur utilisation pratique jusqu'à récemment était relativement limitée. Cause? L'instabilité des enzymes et la difficulté de les séparer des produits de la réaction. Cela excluait la réutilisation des enzymes et rendait cette méthode non rentable dans de nombreux cas.

Récemment, ces lacunes ont été largement surmontées. La méthode de la soi-disant immobilisation des enzymes a aidé ici. Que se passe-t-il si une enzyme instable est fixée à l'aide de liaisons chimiques fortes ou par d'autres moyens à des supports polymères insolubles de diverses natures - dérivés de cellulose, plastiques échangeurs d'ions, verres poreux, gels d'organosilicate? Ce principe rappelle quelque peu le greffage de variétés de pommiers du sud sur des variétés nordiques résistantes au gel. Mais, bien sûr, cela ne me rappelle que de loin. Voici différentes échelles, des mécanismes différents, beaucoup plus subtils. Et la question est tout à fait naturelle ici: les qualités précieuses des enzymes sont-elles préservées après de telles opérations?

Et il s'est avéré: oui, ils le sont. De plus, les enzymes immobilisées, tout en conservant une partie significative de l'activité catalytique, ont dans de nombreux cas une stabilité significativement accrue.

Vous comprenez ce qui peut être fait si la place des catalyseurs d'aujourd'hui, plutôt grossiers, "inflexibles" par rapport aux enzymes, sont prises dans l'industrie, l'agriculture, la médecine par de nouveaux accélérateurs et retardateurs de réaction possédant toutes les meilleures qualités d'enzymes, mais en même temps la résistance de l'artificiel catalyseurs. Si ces «centaures» sont correctement «exploités» dans l'économie, forcés de travailler pour ses besoins avec un dévouement total, cela peut conduire à une augmentation importante de l'efficacité de la production.

Ce n'est pas un hasard si de grands espoirs sont désormais placés dans cette nouvelle branche de recherche - la soi-disant «fermentologie de l'ingénierie». Il promet de simplifier considérablement de nombreuses industries et d'en créer de nouvelles. Malgré les coûts supplémentaires pour la production d'enzymes immobilisées, la possibilité de leur utilisation répétée rend la nouvelle technologie économiquement justifiée.

Les scientifiques prévoient qu'avec l'utilisation d'enzymes immobilisées à l'avenir, il sera possible d'approcher la solution d'un certain nombre de problèmes complexes non seulement de synthèse organique fine, mais aussi d'énergie chimique, par exemple, la création de systèmes biocatalytiques pour fixer l'azote atmosphérique, la synthèse de carburant organique liquide à partir de dioxyde de carbone et de gaz naturel.

Il va sans dire que la solution de ces problèmes et d'autres problèmes appliqués liés à la catalyse biologique n'est possible qu'avec un niveau suffisamment élevé de recherche fondamentale sur la structure et la fonction des enzymes. La chimie et la biochimie des enzymes sont impliquées dans de nombreux instituts de recherche et établissements d'enseignement supérieur. Les scientifiques nationaux ont apporté un certain nombre de contributions majeures internationalement reconnues à ce domaine scientifique.

L'homme est entré en concurrence avec la nature dans des domaines qui ne semblaient fondamentalement inaccessibles qu'hier. Maîtrisant les secrets des enzymes, les obligeant à se servir eux-mêmes, à augmenter leur bien-être, à protéger leur santé, il écrit une nouvelle page dans le grand livre de notre connaissance du monde.

A. Braunstein

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